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科研動(dòng)態(tài)

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黃海所在南極磷蝦來(lái)源谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶開發(fā)利用方面取得新進(jìn)展

日期:2025-11-20 15:55    作者:酶工程室    來(lái)源:     打印    加大 減小

近日,中國(guó)水產(chǎn)科學(xué)研究院黃海水產(chǎn)研究所海洋生物酶工程創(chuàng)新團(tuán)隊(duì)在南極磷蝦來(lái)源谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶(Glutathione S-transferases,GSTs)開發(fā)利用方面取得重要研究進(jìn)展。相關(guān)成果發(fā)表在美國(guó)化學(xué)學(xué)會(huì)農(nóng)林科學(xué)領(lǐng)域權(quán)威期刊Journal of Agricultural and Food Chemistry,并獲授權(quán)國(guó)家發(fā)明專利1項(xiàng)(專利號(hào):ZL 2025 1 0876088.1)。

谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶是一類廣泛存在于原核與真核生物中的重要Ⅱ期解毒酶,在外源化合物代謝、氧化應(yīng)激防御及細(xì)胞內(nèi)環(huán)境穩(wěn)態(tài)維持等方面發(fā)揮重要作用。研究團(tuán)隊(duì)首次從南極磷蝦(Euphausia superba)中克隆獲得谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶(EsGST)基因,并在大腸桿菌體系中成功實(shí)現(xiàn)異源表達(dá)。研究結(jié)果顯示,該酶分子量約24kDa,具有典型的低溫催化特性,最適反應(yīng)溫度僅為20℃,顯著低于大多數(shù)來(lái)源于嗜溫生物的同類酶種(通常為 30–40℃),而Y105W突變體的最適溫度進(jìn)一步降低至10℃,展現(xiàn)出更強(qiáng)的冷適應(yīng)能力。金屬離子測(cè)試結(jié)果顯示,K?和Na?能夠有效提高酶活性,而Fe2?、Cu2?等重金屬則具有明顯抑制作用。

與多種已報(bào)道的谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶相比,EsGST在催化效率方面表現(xiàn)突出。其對(duì)谷胱甘肽(GSH)的催化效率(kcat/Km = 106.36 mM?1 s?1)明顯高于海洋嗜鹽菌 Halomonas sp.(74.59 mM?1 s?1)、大豆Glycine max(18.33 mM?1 s?1)和柳樹Salix babylonica(43.53 mM?1 s?1)等已報(bào)道酶種,充分體現(xiàn)了其優(yōu)異的低溫催化性能。

該研究不僅揭示了南極磷蝦來(lái)源谷胱甘肽S-轉(zhuǎn)移酶的低溫催化特性,為理解極地生物的冷適應(yīng)機(jī)制提供了新認(rèn)知,也為構(gòu)建節(jié)能、溫和的綠色生物催化體系提供了重要參考。

黃海所2023級(jí)碩士研究生陳夢(mèng)瑤為該論文的第一作者,徐甲坤研究員為該論文的通訊作者。該研究得到了國(guó)家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃等項(xiàng)目的資助。

原文鏈接:https://doi.org/10.1021/acs.jafc.5c12157